Hemopexin

Hemopexin er et glykoprotein som binder fritt heme og derved motvirker oksidativ skade i vev. Leveren absorberer det kombinerte heme-hemopexin-komplekset og gjør det ufarlig. Unormale hemopexinverdier kan for eksempel forekomme ved malignt melanom og hemolytisk anemi.

Hva er Hemopexin?

Proteinhemopexin har en sterk evne til å binde seg til heme, som forekommer i hemoglobin, enzymer og myoglobin. Ubundet hem kan føre til oksidativt stress, og det er derfor kroppen trenger å regulere den. Hemopexin er også under navnet Beta-18 glykoprotein kjent.

Glykoproteiner består ikke bare av protein, men inneholder også et karbohydratinnhold. Hemopexin er også en av beta-globuliner, som er en undergruppe av globuliner. Disse proteinene finnes i blodserum og er ikke løselig i vann. Oppgavene deres er blant annet relatert til immunforsvaret. I tillegg har de mange spesifikke funksjoner som enzymer, biologiske transportmolekyler eller regulatorer av blodegenskaper, for eksempel pH-verdien. I tillegg til beta-globuliner, er det tre andre grupper i menneskekroppen, som biologien kaller alpha-1, alpha-2 og gamma globulins.

$config[ads_text1] not found

Funksjon, effekt og oppgaver for kropp og helse

Når hemopexin møter et fritt heme-molekyl i blodet, danner de to stoffene en binding med hverandre. I blodet oppstår heme som en del av det røde blodpigmentet hemoglobin, som inneholder jern og er en komponent av røde blodlegemer (erytrocytter). Deres viktigste jobb er å transportere oksygen. I musklene tilsvarer hemoglobin myoglobin, som imidlertid kan binde oksygen mye sterkere.

Ved å danne et hem-hemopexin-kompleks beskytter hemopexin organismen mot skader forårsaket av fri hem, som kan forårsake skadelig oksidasjon av vev. Såkalte reaktive oksygenarter formidler prosessen. Disse stoffene inkluderer radikaler som alkoxylradikaler, hydroksylradikaler og peroksylradikaler, men også hydroperoksyd, hypoklorittanion, ozon og hydrogenperoksyd. Under kontrollerte forhold bruker menneskekroppen slike reaktive oksygenarter for å bekjempe parasitter, bakterier og virus.

Konvertering av energi i mitokondriene frigjør også små mengder reaktive oksygenarter. Imidlertid, spesielt i høyere konsentrasjoner, fører de til oksidativt stress, som ikke bare påvirker proteiner og enzymer, men også kan påvirke cytomembran og gener. Hvis oksidasjonen skyldes fri heme, kan hemopexin bidra til å begrense skaden eller til å stoppe prosessen forebyggende før store svekkelser oppstår.

I følge noen studier spiller hemopexin også en rolle i inflammatoriske prosesser. Imidlertid kunne forskere bestemme både økte og reduserte hemopexinverdier som korrelasjoner. De nøyaktige reglene som de underliggende prosessene følger er ennå ikke endelig avklart.

Utdanning, forekomst, egenskaper og optimale verdier

I sin primære struktur består hemopexin av 462 aminosyrer som er forbundet som byggesteiner i en lang kjede ved hjelp av peptidbindinger. Genet HPX, som er lokalisert på det ellevte kromosomet hos mennesker, er ansvarlig for syntesen av proteinet.

Som en plan, definerer den genetiske koden sekvensen av aminosyrene i en slik kjede. Ribosomer bruker en kopi av DNA (messenger RNA eller mRNA) for å oversette den genetiske informasjonen til et polypeptid. Etter at oversettelsen er fullført, bringer aminosyrekjeden seg sammen og til slutt tar på seg den romlige strukturen til hemopexin. Bare i denne tredimensjonale formen er bioproteinet fullt funksjonelt.

Hemopexin lages i leveren, som også syntetiserer de fleste andre globuliner. I tillegg er leveren ansvarlig for å produsere heme og absorberer hemopexin når den har bundet heme. Denne prosessen er en del av menneskets kropps naturlige blodrensing. Verdien for hemopexin i blodserumet hos friske mennesker er i området 50 til 115 mg per desiliter.

Sykdommer og lidelser

Unormale hemopexinnivåer kan forekomme i sammenheng med forskjellige sykdommer. I nærvær av et ondartet melanom kan den målte konsentrasjonen øke. Ondartede melanomer er ondartede svulster som vokser fra melanocyttene.

Melanocytter er hudceller som inneholder pigmentet melanin. Dette stoffet er ikke bare ansvarlig for fargen på huden, men absorberer også UV-lys. Selv om absorpsjonen ikke er fullstendig, er denne mekanismen en viktig beskyttelse mot potensielt skadelig stråling. UV-stråling er en del av naturlig sollys. Overdreven soling og solbrenthet er derfor blant risikofaktorene forbundet med utvikling av melanom.

Ondartet melanom er også kjent som svart hudkreft fordi sykdommen presenteres som en mørk svulst som er brun til svart på huden. Fra statistisk synspunkt forsvinner imidlertid det eksternt gjenkjennelige melanomet hos rundt 20% av de berørte. Imidlertid spres denne kreftformen ofte på et tidlig tidspunkt og fører til ytterligere magesår i andre regioner. Behandlingsalternativer inkluderer kirurgisk fjerning av svulsten og om nødvendig stråling eller cellegift. Hvis det ondartede melanomet allerede har metastasert, tar terapien også hensyn til dette.

Ved hemolytisk anemi synker nivået av hemopexin i blodet vanligvis, da denne formen for anemi er preget av nedbrytning av røde blodlegemer (erytrocytter) som inneholder heme. Hemopexin binder det frigjorte heme og får derved en annen totalstruktur med endrede egenskaper enn ubelastet hemopexin. Under en analyse kan laboratorietester derfor bestemme en redusert hemopexinverdi i blodserumet - i noen tilfeller er proteinet ikke lenger påvisbart i det hele tatt. Patologisk hemolyse forekommer i sammenheng med forskjellige sykdommer, inkludert sigd og kulecelleanemi, rhesus inkompatibilitet eller malaria.