Hydrogenbinding

De Hydrogenbinding er en interaksjon mellom molekyler som ligner Van der Waals interaksjoner og oppstår i menneskekroppen. Bindingen spiller en rolle spesielt i forbindelse med peptidbindinger og kjeder av aminosyrer i proteiner. Uten muligheten til å binde seg med hydrogenbindinger er en organisme ikke levedyktig fordi den mangler viktige aminosyrer.

Hva er hydrogenbindingen?

Hydrogenbindinger kalles Hydrogenbindinger eller H broer forkortet. Det er en kjemisk effekt som er relatert til den attraktive interaksjonen mellom kovalent bundne hydrogenatomer med frie elektronpar av et atomgrupperingsatom. Interaksjonen er basert på polaritet og, beskrevet mer presist, består mellom de positivt polariserte hydrogenatomer i en amino- eller hydroksylgruppe og ensomme elektronpar i andre funksjonelle grupper.

Samspillet skjer bare under visse omstendigheter. En betingelse er den elektronegative egenskapen til de frie elektronparene. Denne egenskapen må være sterkere enn den elektronegative egenskapen til hydrogen for å skape en sterk binding. Hydrogenatom kan således være bundet polært. Elektronegativt frie atomer kan være nitrogen, oksygen og fluor, for eksempel.

Hydrogenbindinger er sekundære valensbindinger, hvis styrke vanligvis er langt under kovalente bindinger eller ioniske bindinger. Molekyler i hydrogenbindinger har et relativt høyt smeltepunkt og et tilsvarende høyt kokepunkt i forhold til deres molmasse. Bindene er av medisinsk relevans først og fremst i forhold til peptidene og nukleinsyrene i en organisme.

Hydrogenbindinger er intermolekylære krefter. Uten deres eksistens ville vann ikke eksistere i forskjellige aggregerte tilstander, men ville være gassformig.

Funksjon & oppgave

Hydrogenbindingen har bare svak interaksjon og forekommer mellom to partikler eller innenfor molekyler. I denne sammenhengen spiller typen binding en rolle, for eksempel for dannelse av tertiære strukturer i proteiner. I biokjemi betyr proteinstruktur de forskjellige strukturelle nivåene til et protein eller peptid. Strukturen til disse naturlig forekommende stoffene er hierarkisk delt inn i en primær struktur, en sekundær struktur, en tertiær struktur og en kvartær struktur.

Aminosyresekvensen er den primære strukturen. Hver gang et protein nevnes i forhold til dets romlige arrangement, refereres det ofte til proteinkonformasjoner og fenomenet konformasjonsendring. I denne sammenheng tilsvarer endringen i konformasjon en endring i den romlige strukturen. Arrangementet av proteiner er basert på peptidbindingen. Denne typen binding forbinder alltid aminosyrer på samme måte.

I celler er peptidbindinger mediert av ribosomer. Hver peptidbinding tilsvarer en forbindelse av karboksylgrupper av en aminosyre og aminogrupper av en andre aminosyre, som er assosiert med eliminering av vann. Denne prosessen er også kjent som hydrolyse.

I hver peptidbinding kobler en enkeltbinding en C = O-gruppe med en NH-gruppe. Nitrogenatomet har nøyaktig ett ensomt par elektroner. På grunn av den høye elektronegativiteten av oksygen, er dette frie paret under elektronuttrekkende påvirkning fra O2-atomer. På denne måten trekker oksygenet det ene elektronparet delvis inn i bindingen mellom nitrogenatomet og karbonatomet, og peptidbindingen får en delvis dobbeltbindingskarakter. Dobbeltbindingskarakteren eliminerer fri rotasjon av NH- og C = O-gruppene.

Oksygenatomer og hydrogenatomer i peptidbindinger er uten unntak relevante for strukturdannelsen av alle peptider og proteiner. På denne måten kan to aminosyrer feste seg til hverandre. Etter en slik tilknytning er alle peptidbindinger til to kjeder av aminosyrer rett overfor hverandre. Hydrogenatomene i peptidbindingen er relativt positivt polarisert sammenlignet med oksygenatomene i de direkte motsatte peptidbindinger. På denne måten danner og forbinder hydrogenbindinger de to aminosyrekjedene med hverandre.

Alle aminosyrer i menneskekroppen er organiske forbindelser som består av minst en karboksygruppe og en aminogruppe. Aminosyrer er en viktig strukturell komponent i menneskelivet. I tillegg til a-aminosyrene til proteiner, er mer enn 400 ikke-proteinogene aminosyrer med biologiske funksjoner kjent som ikke kunne oppstå uten hydrogenbinding. Krefter som hydrogenbinding stabiliserer tertiærstrukturen til aminosyrene.

Du finner medisinene dine her

Sykdommer og plager

Hvis det er en forstyrrelse i dannelsen av funksjonelle proteinholdige romlige strukturer, snakker man vanligvis om proteinfoldeforstyrrelser. En slik tilstand er Huntingtons sykdom. Denne genetiske sykdommen er arvet som en autosomal dominerende egenskap og skyldes en genetisk mutasjon i kromosom 4. Mutasjonen fører til ustabilitet av genproduktet. Sykdommen er en nevrologisk sykdom som primært er assosiert med ufrivillig hyperkinesis i distale ekstremiteter og ansikt. Vedvarende hyperkinesis fører til stivhet i de berørte musklene. I tillegg lider pasienter med sykdommen av økt energiforbruk.

Patologiske symptomer i forbindelse med hydrogenbindinger eller den generelle proteinstrukturen er også til stede i prionsykdommer som gal ku. Den mest populære hypotesen er at BSE induserer feilfolding av proteiner. Disse feilfoldede proteiner kan ikke brytes ned av fysiologiske prosesser og akkumuleres derfor i vevet, spesielt i sentralnervesystemet. Resultatet er degenerasjon av nervecellene.

Misdannelser i proteinstrukturen diskuteres også i årsakssammenhengen av Alzheimers sykdom. Sykdommene som er nevnt påvirker ikke hydrogenbindingen direkte, men forholder seg til den romlige strukturen til proteiner, som hydrogenbindingen gir et betydelig bidrag til.

En organisme med en absolutt manglende evne til hydrogenbinding er ikke levedyktig. En mutasjon som forårsaker dette, vil føre til en abort tidlig i svangerskapet.